Tipuri de legături de aminoacizi în proteine - studopediya
Compoziția elementară a proteinelor
Compoziția chimică a proteinelor
Compoziția chimică a proteinelor este destul de diversă. Acestea conțin mai multe substanțe chimice. Cu toate acestea, legarea elementelor chimice includ carbon (51 - 55%), oxigen (21 - 23%), azot (16% - cea mai constantă), hidrogen (6- 7%) și sulf (0,5 - 2%)
Compoziția de aminoacizi a proteinelor.
Aminoacizii asupra naturii chimice sunt derivați ai acizilor carboxilici în care atomul de hidrogen în # 945; - poziția pe o grupare amino substituită .. Structura proteinelor naturale includ # 945; aminoacizi, care diferă în structura radicalului # 945 atom de carbon.
nomenclatură de aminoacizi. Aminoacizii sunt de obicei denumiri banale. Proteinele și peptidele sunt indicate de primele trei litere ale numelor lor. De exemplu, valina - ax, treonina - Thr, etc.
Clasificarea aminoacizilor. Aminoacizii sunt clasificate în funcție de structura lor un radical de hidrocarbură și amino polaritate radical. Structura radicalului și polaritatea aminoacizilor determina natura care formează legături în molecula de proteină.
Conform structurii grupărilor radicale de aminoacizi 7 izolate
- aminoacizi având nici o glicină radical
- aminoacizi cu un radical de hidrocarbură: alanină, valină, leucină, izoleucină, fenilalanină, prolină.
- aminoacizi având o grupare carboxil în radicalul: glutamină, acid aspartic, glutamină, asparagină
- aminoacizi având o grupare amino în radicalul: lizina, arginina
- aminoacizi având grupări hidroxil în radicalul: serină, treonină, tirozină, hidroxiprolina, gidrokislizin
- un amino acid care conține un radical tio: cisteină, cistină, metionină
- amino, un radical heterociclic care conține: gitidin, triptofan
Conform polaritatea aminoacizilor radicali sunt împărțiți în două grupe
1. nepolari (hidrofobi) aminoacizi: alanină, valină, leucină, izoleucină, fenilalanină, triptofan, prolină, hidroxiprolină, metionină
2. polare (hidrofile) aminoacizi
a) neutru electric (neîncărcate) aminoacizi: serina, treonina, cisteina, asparagina, glutamina
b) acid (încărcat negativ): glutamină, aparaginovaya
c) de bază (cu sarcină pozitivă) aminoacizi: lizină, arginină, histidină
Distinge, legături puternice covalente: peptide, disulfura și legături fragile, necovalente în molecula de proteină: hidrogen, ionic, vandervaalsed hidrofob.
legături peptidice (- CO-NH -) sunt principalul tip de obligațiuni în proteine. Ei au fost mai întâi studiate de AJ Danilevsky (1888). legături peptidice formate prin reacția # 945; - grupa carboxil a unui aminoacid și # 945; - o grupare amino a unui alt aminoacid. Legătura peptidică este o legătură conjugată, densitatea de electroni în ea este înlocuită de un atom de azot la oxigen, motiv pentru care acesta ocupă o poziție intermediară între legăturile simple și duble. Lungimea legăturii peptidice este 0,132 nm. Rotirea în jurul legăturii peptidice atomilor este dificil, O și H atomi în acestea sunt în poziția trans. Toți atomii de legăturile peptidice sunt aranjate într-un singur plan. atomi de O și H ale legăturii peptidice pot forma legături de hidrogen suplimentar cu alte legături peptidice. legături peptidice determinat ordinea succesiunii de aminoacizi în lanțul polipeptidic al proteinei, adică formarea structurii primare a proteinei. legături peptidice - legături puternice (energie decalaj este de aproximativ 95 kcal / mol). Clivajul legăturile peptidice ale proteinei este realizată la reflux în prezența acizilor, bazelor, sau sub acțiunea enzimelor peptidază.
legături disulfidice (-S- S-) format din două molecule de cisteină în compoziția moleculei de proteină. Posibile disulfurice „poduri“ într-un singur lanț polipeptidic și legăturile intercatenare între lanțuri polipeptidice separate. De exemplu, într-o moleculă, ambele legăturile disulfidice de realizare prezent hormonul insulină. Legăturile disulfurice definesc plierea spațială a moleculei de proteină, adică Structura terțiară a proteinelor. Legăturile disulfurice sunt rupte prin acțiunea unor agenți de reducere și denaturarea proteinei.
legături de hidrogen au loc între un atom de hidrogen și un atom electronegativ, de obicei oxigen. legături de hidrogen sunt de aproximativ 10 ori mai slabă decât legăturile peptidice. Cel mai adesea ele apar între N atom atom O și diferite legăturile peptidice fie spațiate strâns în molecula de proteină sau situate în diferite lanțuri polipeptidice. Un număr foarte mare de legături de hidrogen în proteine stabilește structura secundară în principal (# 945; helix și # 946; - structura pliată), dar sunt de asemenea implicate în formarea structurii terțiare și cuaternare a proteinelor. legături de hidrogen slabe sunt ușor de rupt atunci când Denaturarea proteinei din.
legături ionice sunt formate între aminoacizii din încărcate opus moleculei de proteină (lizină încărcată pozitiv, arginina, histidina și glutamat încărcat negativ și aspartat). comunicare Ionic determinarea plierea spațială a proteinelor, adică, formarea structurii terțiare și cuaternare a proteinelor. legături ionice sunt rupte pe Denaturarea.
obligațiuni Waals Van der vzaimodeystviya- variație rezultată în urma atomilor de polarizare scurte.
legături hidrofobi loc între nepolari (hidrofobi) radicali amino într-un solvent polar (apă). Radicalii hidrofobi sunt scufundate în molecula de proteină, schimbând aranjamentul spațial al lanțului polipeptidic. interacțiuni hidrofobice sunt natura entropică a moleculei de proteină conferă rezistență, formează structura sa terțiară și cuaternară.